Las enzimas son proteínas especializadas en regular todas las reacciones químicas que hacen parte del metabolismo de los seres vivos. Además, se conocen como catalizadores biológicos, porque pueden aumentar la velocidad de las reacciones en que intervienen, sin gastarse en ellas.
Características de las enzimas
Las enzimas tienen cuatro características principales.
- Son los catalizadores más eficientes de la naturaleza. Por lo tanto, actuando en cantidades muy pequeñas, aceleran las reacciones celulares, a velocidades extremadamente rápidas, transformando gran cantidad de sustrato.
- Las enzimas no se gastan en la reacción.
- La actividad de las enzimas está regulada por agentes intracelulares o extracelulares, que aumentan o disminuyen su actividad.
- Las enzimas son altamente específicas. En otras palabras, una enzima participa en una única reacción. Por ejemplo, la peroxidasa participa, solamente, en la reacción de transforma peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno.
Estructura de las enzimas
Al ser proteínas, la estructura de las enzimas está formada, principalmente, por cadenas de aminoácidos. Sin embargo, la mayoría de las enzimas requieren de una parte no proteica para cumplir con su función. La parte no proteica puede unirse con la parte proteica, antes o durante la reacción.
La parte no proteica se denomina cofactor y puede ser un simple ion inorgánico. Por ejemplo, de zinc, magnesio, manganeso, hierro, cobre, sodio o potasio, entre otros. También, puede ser de naturaleza orgánica. En este caso, se llama coenzima. Algunas coenzimas son derivados de las vitaminas.
Por otro lado, la parte proteica sola no es óptimamente activa y se denomina apoenzima. La unión del cofactor con la parte proteica, se llama holoenzima y es óptimamente activa (figura 1).
Los cofactores funcionan dándole una conformación óptima a la parte proteica, mejorando su interacción con el sustrato. Además, pueden coordinar la unión entre el sustrato y la enzima. También, pueden participar en la reacción, aceptando un grupo químico de un sustrato y transfiriéndolo a otro sustrato.
Las enzimas tienen uno o más sitios activos, que son agrupaciones de aminoácidos ordenadas espacialmente, donde el sustrato se une con la enzima.
Importancia de las enzimas
El estudio de las enzimas es fundamental para las ciencias biológicas, porque de ellas depende, en gran medida, la individualidad genética de una especie. Por ejemplo, lo que hace diferente a una termita, es una enzima que le da la capacidad para digerir los carbohidratos presentes en la madera. Por otro lado, las enzimas determinan el funcionamiento de un organismo. Muchas de las enfermedades genéticas, como la galactosemia, son producto de la falta o deficiencia de una enzima. La primera enzima fue descubierta por Anselme Payen.
Actividad enzimática
En la actividad enzimática participan tres actores. Primero, el sustrato o sustancia sobre la cual actúa la enzima. Segundo, la enzima y, tercero, el producto (figura 2). En consecuencia, los factores que afectan la actividad enzimática son las concentraciones de estos tres actores y, además, la temperatura y el PH del medio.
De acuerdo con la cinética química, para que inicie una reacción se requiere de una cantidad de energía, llamada energía de activación (figura 1). Se le llama así, porque su función es activar los reactivos para que inicien el proceso. La presencia de una enzima, como catalizador, disminuye la cantidad de energía de activación necesaria en una reacción.
Por otro lado, la actividad enzimática puede ser inhibida por diversos factores. Hay dos clases de inhibición. Competitiva y no competitiva.
Inhibición competitiva
La inhibición competitiva, está relacionada con la presencia de sustancias “parecidas” al sustrato en su facilidad para unirse a los sitios activos de la enzima. En otras palabras, una enzima puede unirse a la sustancia equivocada y, en consecuencia, la reacción esperada no ocurre.
La inhibición competitiva es útil en medicina. Por ejemplo, algunos antibióticos se unen a enzimas que deben procesar sustancias necesarias para el metabolismo de las bacterias. En consecuencia, se afecta el desarrollo de las bacterias, controlando así, la infección.
inhibición no competitiva
En la inhibición no competitiva, la unión puede ser reversible o irreversible. Puede ocurrir en el sitio activo o en otra parte de la enzima y puede o no impedir la unión del sustrato. Sin embargo, se diferencia de la inhibición competitiva, en que su efecto no puede ser revertido por el simple aumento en la concentración del sustrato.
El carácter tóxico de muchas sustancias como el cianuro, el arsénico, el monóxido de carbono, el Hg y el Pb, se explica por su potente inhibición no competitiva de determinadas enzimas.
Clasificación de las enzimas
Existen varios sistemas para la clasificación de las enzimas. Aquí, presentamos el sistema que clasifica las enzimas según el tipo de reacción química en que participan.
Taller de lectura
- ¿Qué son las enzimas y con qué otro nombre se les da?
- Escriba las 4 características de las enzimas.
- Relacione con una línea, los términos de la columna izquierda, con su definición en la columna derecha.
- Escriba las tres formas cómo funcionan los cofactores.
- ¿Qué son los sitios activos de una enzima?
- ¿Por qué son importantes las enzimas?
- Escriba los 5 factores que afectan la actividad enzimática.
- ¿Qué es la energía de activación y cómo influyen las enzimas en ella?
- Escriba la definición de inhibición competitiva y no competitiva. Además, de un ejemplo de cada una.
- Copie la tabla de clasificación de las enzimas.
